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© Philipp Selenko, FMP
Zustand des a-Synucleins in lebenden, gesunden Zellen.
 
Neurologie 1. Februar 2016

Anleitung zum Untergang

Meilenstein für die Parkinson-Forschung: Amyloid-Protein a-Synuclein erstmals in einer Zelle sichtbar gemacht.

Das Protein-Synuclein spielt bei Parkinson eine wichtige Rolle. Obwohl man viel über die Struktur des Proteins innerhalb der parkinsontypischen Amyloid-Ablagerungen erfahren hat, wusste man bislang nichts über den ursprünglichen Zustand in der gesunden Zelle. Forscher konnten das Protein erstmals mit Hilfe von hochauflösenden spektroskopischen Verfahren in gesunden Zellen sichtbar machen. Jetzt weiß man, dass sich die Struktur des Proteins im Krankheitsverlauf stark verändert.

Neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson, Alzheimer oder Huntington haben eines gemeinsam: Im Gehirn lagern sich so genannte „Amyloid-Aggregate“ ab. Amyloid ist der Oberbegriff für Protein-Fragmente, die der Körper produziert und die letztlich zum Untergang von Nervenzellen führen. Das Protein a-Synuclein ist eine der Hauptkomponenten der Amyloid-Aggregate und spielt bei der Entstehung von Parkinson eine große Rolle. Über die strukturellen Aspekte der Aggregate ist viel bekannt. So weiß man, dass a-Synuclein eine konkrete Struktur hat, ihm also ein Bauplan zugrunde liegt, der einem bestimmten Muster folgt. Und man weiß, dass das isolierte, aufgereinigte Protein keinerlei Struktur besitzt.

Doch wie das a-Synuclein innerhalb einer gesunden Zelle aussieht, war bislang unbekannt. Dabei lassen sich krankhafte Veränderungen nur dann umfassend erklären, wenn man auch den ursprünglichen Zustand des Proteins kennt. Forscher vom Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie (FMP) in Berlin haben deshalb die Beschaffenheit des Proteins in gesunden Zellen buchstäblich unter die Lupe genommen. Als erstes Forscherteam weltweit gelang es ihnen, a-Synuclein in neuronale und nicht-neuronale Zellen zu überführen und sichtbar zu machen. Möglich machte das eine Kombination aus der Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR) und der Elektronenspinresonanz- Spektroskopie (EPR), zwei Verfahren, die es mit atomarer Auflösung erlauben, die strukturellen Begebenheiten eines Proteins zu charakterisieren. Die in Nature publizierten Aufnahmen zeigen, wie das Protein in der gesunden Zelle die so genannte NACRegion vor dem Eindringen fremder Moleküle schützt. Diese zentrale Region ist maßgeblich an der Ausbildung der hochstrukturellen Amyloid-Aggregate beteiligt.

Qelle: Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie, Ärzte Woche 5/2016

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