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APA-Artikel 30. Jänner 2012

3D-Struktur von Proteinen leichter erkennen

Wissenschaftler der Universitäten Hamburg, Lübeck und Tübingen haben in Zusammenarbeit mit dem Deutschen Elektronen-Synchrotron DESY und weiteren Forschergruppen ein Experiment erfolgreich durchgeführt, das sie in "Nature Methods" erläutern.

Sie züchteten dabei Nanokristalle von Proteinen in ihrer natürlichen Form in lebenden Zellen und erhielten durch Bestrahlung mit einem Freien-Elektronen-Laser Daten zur räumlichen Struktur der Proteine. Dieses Wissen soll laut Aussendung Grundlage für die Bekämpfung bakterieller Zellen oder Parasiten sein und die Entwicklung neuer Wirkstoffe gegen Krankheitserreger unterstützen. Die dreidimensionale Struktur der Proteine gibt dabei Aufschluss darüber, welche Funktion sie bei der Steuerung einer Zelle in Organismen übernehmen. Bisher war zur Aufklärung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen durch Röntgenstrukturanalyse laut den Angaben ein aufwendiges Verfahren nötig, denn Forscher mussten von ausgewählten Proteinen Kristalle mit einer Kantenlänge von mindestens 100 Mikrometer in jede Richtung züchten. Mit einem "Freien-Elektronen-Laser" in Stanford (Kalifornien) konnte die Forschergruppe nun aber hochintensive Röntgenpulse nutzen und Nanokristalle von nur wenigen Mikrometern Kantenlänge, untersuchen. Die Züchtung von Nanokristallen des Enzyms Cathepsin B aus dem Parasiten Trypanosoma brucei, dem Erreger der Schlafkrankheit, gelang den Strukturbiologen erstmalig in lebenden Insektenzellen.

Laut den Forschern wird es mit der neuen Technologie möglich, Daten zur Proteinstruktur von Nanokristallen in hoher Qualität zu bekommen. "Bei der Klonierung von Cathepsin B, eines Enzyms aus Trypanosomen, konnten wir zeigen, dass sich in vivo Kristalle bilden. Aufgrund der geringen Größe und Fragilität dieser Kristalle wäre es allerdings unmöglich gewesen, diese zur Strukturanalyse zu nutzen. Deshalb hat der Umstand, dass gerade jetzt die neuartige Lasertechnologie in Kalifornien verfügbar war, dieses Projekt ideal ergänzt und neue Türen in der Strukturbiologie geöffnet", so Michael Duszenko, Leiter der Abteilung Molekulare Parasitologie an der Universität Tübingen.

"Unser Ergebnis zeigt, dass die Superlaser völlig neue Möglichkeiten in der Strukturaufklärung biologischer Makromoleküle bieten können. Vielleicht sind die Zeiten bald vorbei, in denen wir oft Monate oder Jahre brauchten, um von bestimmten Proteinen Kristalle zu züchten, die groß genug für Synchrotronstrahlungsquellen sind", ergänzt Lars Redecke, Leiter der universitätsübergreifenden Nachwuchsgruppe SIAS ("Strukturelle Infektionsbiologie unter Anwendung neuartiger Strahlungsquellen").

apa.at

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